skip to Main Content
1-800-987-654 admin@totalwptheme.com

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim | Sebagai protein yang bertindak sebagai katalis, enzim bertanggung jawab pada laju dan kekhususan yang tinggi dari satu atau lebih reaksi biokimia intraselular dan ekstraselular. Enzim bekerja dengan membentuk kompleks enzim – substrat. Kebanyakan enzim merupakan protein globular yang terdiri atas polipeptide tunggal atau dua atau lebih polipeptide yang diikat bersama (dalam struktur kuarternari) oleh ikatan non-kovalen. Hal ini terjadi karena konfigurasi tiga dimensi yang ada dalam larutan, enzim-enzim bertindak terhadap molekul-molekul lain (substrat), dan mengkatalis satu tipe (tetapi tidak harus satu) reaksi kimia.

Enzim bekarja untuk mempercepat laju reaksi, dengan mekanisme posisi ekuilibrium dari reaksi bolak-baliknya dipertahankan. Proses kerja enzim dapat diterangkan dalam konteks pengertian termodinamika. Enzim akan memperkecil energi aktivasi reaksi-reaksi, sehingga memungkinkannya untuk menjadi lebih cepat pada suhu rendah hal ini sangat penting dalam sistem biologis. Sekarang diketahui bahwa molekul RNA dapat bertindak sebagai katalis reaksi-reaksi, kadang melibatkan diri sebagai substrat. Ketika molekul-molekul RNA itu melibatkan molekul non-RNA sebagai substrat maka RNA dapat dianggap sebagi enzim dalam arti yang sesungguhnya.

Mekanisme kerja enzim dijelaskan pada dua teori, yaitu teori gembok dan kunci (Lock and Key Theory) yang dikemukakan oleh Fischer (1898). Teori ini menjelaskan bahwa enzim diibaratkan sebagai gembok karena mempunyai bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat yang disebut sisi aktif. Sedangkan substrat diumpamakan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Kemudian, teori kecocokan yang terinduksi (Induced Fit Theory) yang dikemukakan oleh Daniel Koshland. Teori ini menjelaskan bahwa sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan substratnya (fleksibel).

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Suhu (Temperatur)

Enzim memiliki sifat “termolabil”, maknanya aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu yang akan terus meningkat sampai batas suhu tertentu atau dinamakan suhu optimum. Ketika enzim berada di bawah suhu optimum akibatnya kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0 derajat Celcius atau di bawahnya bersifat nonaktif namun pada suhu tersebut enzim tidak akan rusak.

Kenaikan suhu dapat menjadi faktor yang mempengaruhi kerja enzim karena akivitas enzim menjadi meningkat. Bila suhu melebihi batas optimum, enzim dapat mengalami denaturasi atau kerusakan yang akhirnya mengakibatkannya tidak dapat berfungsi sebagai katalis lagi. Contoh, enzim manusia memiliki suhu optimum 35 sampai 40 derajat Celcius, enzim pada bakteri yang hidup di air panas memiliki suhu optimum 70 derajat Celcius atau lebih.

2. Derajat Keasaman (pH)

Molekul enzim pada umumnya adalah protein globular yang bentuk dan fungsinya dapat dipengaruhi oleh perubahan pH cairan di sekitarnya. Enzim memiliki pH optimum yang dapat bersifat basa maupun asam yaitu antara 6 sampai 8. Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah keefektifannya dalam membentuk kompleks enzim – substrat, sehingga dapat menghalangi terikatnya substrat pada sisi aktif enzim.

Perubahan pH juga merupakan faktor yang mempengaruhi kerja enzim karena akan mengakibatkan kerusakan pada enzim. Denaturasi oleh pH yang ekstrim pada umumnya bersifat bolak-balik, tetapi tidak bolak-balik pada denaturasi yang terjadi karena suhu panas. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju tumbukan antara enzim dan molekul substrat, sehingga akan meningkatkan laju pembentukan kompleks enzim-substrat dan meningkatkan kecepatan reaksinya.

3. Konsentrasi Enzim dan Substrat

Semakin besar konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi yang akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua substrat sudah terikat oleh enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Bertambahnya konsentrasi substrat dalam suatu reaksi akan meningkatkan kecepatan reaksi jika jumlah enzim dalam reaksi tersebut tetap. Namun, ketika semua sisi aktif enzim sedang bekerja, penambahan konsentrasi substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi. Keadan demikian menunjukkan bahwa kecepatan reaksi telah mencapai titik maksimum. Peningkatan kecepatan reaksi akan terus bertambah hingga tercapai kecepatan konstan yakni jika semua enzim mengikat substrat.

Pada setiap saat, proporsi molekul-molekul enzim yang terikat pada substrat akan tergantung pada konsentrasi substratnya. Karena konsentrasi meningkat, kecepatan awal dari reaksi (Vo) pada saat penambahan enzim akan meningkat sampai suatu nilai maksimum, Vmax, pada tingkat substrat, enzim tersebut dikatakan jenuh (seluruh sisi aktif maksimum), dan penambahan jumlah substrat tidak akan menaikkan Vo. Nilai konsentrasi substrat pada saat Vo = ½ Vmax dikenal dengan tetapan MICHAELS (Km) untuk reaksi substrat-enzim. Rendahnya nilai Km menunjukkan afinitas tinggi dari enzim untuk substratnya. Demikianlah, Konsentrasi Enzim dan Substrat dapat menjadi faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

4. Zat-zat Penggiat (Aktivator)

Aktivator merupakan zat atau molekul yang berfungsi untuk memacu atau mempercepat reaksi enzim. Contoh dari aktivator antara lain garam-garam dari logam alkali dalam kondisi encer (2% – 5%), dan ion logam seperti Ca, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Dan ini juga merupakan faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

5. Zat-zat Penghambat (Inhibitor)

Inhibitor juga merupakan faktor yang mempengaruhi kerja enzim karena suatu molekul yang dapat menghambat aktivitas enzim. Terdapat dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.

Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) merupakan molekul penghambat kerja enzim yang bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor kompetitif (inhibitor irreversible) berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Pengikatan ini berlangsung bolak-balik sehingga persentase penghambatan untuk tingkat inhibitor yang tetap menjadi berkurang kalau substratnya ditambah.

Inhibitor kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose bifosfat karboksilase, enzim –penambat CO2 pada C3 fotosintesis, dalam proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul – molekul CO2 untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut dalam darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif hemoglobin.

Inhibitor Nonkompetitif, merupakan Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim (selain sisi aktif enzim) yang menjadi penghambat kerja enzim. Inhibitor Nonkompetitif bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang dapat menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi lagi. Sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Inhibitor ini tidak dapat dihilangkan walaupun dengan menambahkan substrat. Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu Ag+, Hg2+, dan Pb2+.

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *

Back To Top